Поиск Яндекс
RSS подписка

Введите свой e-mail для подписки:

Отрицательное действие неполярных веществ

Отрицательное действие неполярных веществ авторы объясняют тем, что, стабилизируя структуру воды около себя, они нарушают ранее существовавшую структуру, причем это нарушение может затронуть и прилегающий к ферменту слой связанной воды, в результате чего снизится электронная проводимость в фермент-субстратном комплексе.

На основании полученных данных авторы приходят к выводу: «Система водородных связей между молекулами воды и фермента (на примере дегидрогеназ) является ответственной за протекание каталитического акта в живых тканях».

И. Г. Сулейманов (1971) отмечает, что «согласно современным (немногочисленным) данным, активность ферментов в клетках и вне организма в реакционной смеси зависит от состояния воды». Он утверждает, что влияние состояния воды на активность фермента может осуществляться путем всех известных способов взаимодействия белка с водой: путем гидратации полярных групп, упорядочивающего влияния на воду неполярных групп апофермента, активного центра и субстрата, наконец, путем иммобилизации воды. Он ссылается на мнение некоторых авторов о том, что мономолекулярная гидратная оболочка не препятствует образованию Н-связей между ферментом и субстратом. Вода, стабилизированная неполярными группами, благодаря большой толщине, по его мнению, может препятствовать образованию фермент-субстратного комплекса. Чем больше толщина слоя этой воды, тем больше она затрудняет контакт субстрата с ферментом и тем более понижает активность фермента.

В лекции во Всесоюзной школе по водному режиму растений (Казань, 1973 г.) И. Г Сулейманов говорит, что с количеством иммобилизованной воды связаны объем апофермента, его конформации и комплементарность фермента с субстратом, которая имеет место при каком-то оптимальном для данного фермента количестве иммобилизованной воды. Как увеличение, так и уменьшение ее количества могут привести к нарушению структурного соответствия фермента с субстратом. Это согласуется с мнением Назаровой, Газизова и Романов о необходимости оптимального количества связанной воды для максимальной активности глутаматдегидрогеназы и малатдегидрогеназы.

Роль свободной воды в ферментативном катализе, по мнению Сулейманова, косвенная и состоит в том, что в процессах перестройки структуры она вызывает изменения конформации фермента.

Таким образом, влияние молекулярной динамики воды на активность ферментов можно считать доказанным. По-видимому, важную роль при этом играет система водородных связей между ферментом и водой, способствующая повышению электронной проводимости в субстрат-ферментном комплексе, чем и определяется значение связанной ферментом воды.

  1. 5
  2. 4
  3. 3
  4. 2
  5. 1
Рейтинг: 0 из 5 (0 голосов)

Добавить комментарий

Ваш e-mail не будет опубликован. Обязательные поля помечены *

*

code

Можно использовать следующие HTML-теги и атрибуты: <a href="" title=""> <abbr title=""> <acronym title=""> <b> <blockquote cite=""> <cite> <code> <del datetime=""> <em> <i> <q cite=""> <strike> <strong>